Introducción
Dentro de las defensas antioxidantes presentes en el músculo encontramos las enzimas superóxido dismutasa (SOD), catalasa (CAT) y glutatión peroxidasa (GPx) (Morrisey et al., 1998). Estas enzimas constituyen el principal mecanismo de defensa celular frente al daño oxidativo in vivo, pero luego de la faena del animal son relativamente estables (Gatellier et al., 2004). Los minerales traza son necesarios en pequeñas cantidades como componentes de estas enzimas antioxidantes.
La SOD citoplásmica contiene Cu y Zn como cofactores, la GPx contiene Se y la CAT contiene Fe. La concentración de estos minerales en el músculo puede reflejar estados de carencia nutricional o adecuado status nutricional y esto afectar la actividad enzimática y la resistencia a la oxidación de los músculos en el proceso de conservación o maduración. Una menor resistencia a la oxidación puede estar inducida por bajos niveles de los minerales cofactores (Al-Qudah et al., 2010). No hay información para los sistemas productivos del Uruguay de la relación entre estatus antioxidante y minerales cofactores en el músculo y si esto es diferente según el sistema de alimentación predominante.
Materiales y métodos
Se trabajó con 8 novillos Aberdeen Angus (24-26 meses de edad, 2-4 dientes, certificados Angus) alimentados con una mezcla de pasturas naturales y mejoradas alcanzando un peso promedio de 479,8kg y 8 novillos Aberdeen Angus alimentados con concentrado durante los últimos 110 días alcanzando un peso promedio de 497,4kg. Todos los animales fueron faenados el mismo día en establecimiento habilitado. Luego de la faena, a 36 horas post mortem, se extrajeron los músculos Longissimus dorsi, Biceps femoris y Triceps brachii y se congelaron a -20ºC hasta realizar las mediciones correspondientes. Se midió el contenido de Cu, Zn y Fe por espectrometría de absorción atómica (llama) y Se por EAA HG.
Se determinó la actividad de las enzimas antioxidantes CAT (Aebi, 1984), SOD (Marklund y Marklund, 1974) y GPx (De Vore y Greene, 1982; Günzler y Flohé, 1985). Los resultados de contenido mineral y actividad enzimática se analizaron por ANOVA de una vía y test de Tukey (p<0.05) y se analizaron los efectos de la dieta y/o músculo para cada parámetro por ANOVA GLM (NCSS, 2007). Se buscaron correlaciones entre el contenido de Fe y actividad de la CAT; entre Cu y Zn con la actividad de la SOD; y entre el Se y la actividad de la GPx aplicando el coeficiente de Spearman Rank (p<0.01).
Resultados y discusión
Se encontró una mayor actividad de la GPx en el músculo de animales alimentados con concentrado vs pastura, y mayores cantidades de Se, Zn y Fe en los alimentados a pastura vs feedlot (Tabla 1). Al evaluar el efecto músculo se halló un mayor contenido de Fe y Zn, y menor de Se en el músculo Longissimus comparado con los otros dos músculos estudiados. Solamente se encontraron correlaciones significativas en el sistema pastoril, entre la SOD y el Zn, la SOD y el Cu, y la CAT y el Fe (Tabla 2). No se encontró correlación significativa de la actividad de la GPx con el contenido de Se en ninguno de los dos sistemas, pero en el músculo Biceps femoris se halló una alta correlación en el sistema pastoril (p<0.01).
Tabla 1. Actividad de enzimas antioxidantes y contenido de minerales en el músculo de novillos alimentados con pasturas y feedlot
Tabla 2. Coeficiente de correlación Spearman Rank y valores de P entre enzimas antioxidantes y sus cofactores minerales en el músculo de novillos a pasturas vs feedlot (n=24).
Conclusión
Los resultados encontrados en este trabajo demuestran que en el sistema pastoril los cambios de la actividad enzimática en el músculo pueden responder al contenido de los minerales cofactores y esto puede conferir mejor estatus para responder al estrés oxidativo.
Referencias bibliográfícas
Aebi, H. 1984. Catalase in vitro. In L. Packer (Ed). Method. Enzymol. 105: 121-126.
Al-Qudah, K.M., Gharaibeh, A.A., & Al-Shyyab, M.M. 2010. Biol. Trace Elem. Res. 136: 40-47
De Vore, V.R., & Greene, B.E. 1982. J. Food Sci. 47: 1406-1409.
Gatellier, P.,Mercier, Y., & Renerre, M. 2004. Meat Sci. 67: 385-394.
Günzler, A., & Flohé, L. 1985. Glutathione peroxidase. In R. A. Greenwald (Ed), CRC handbook of methods for oxygen radical research. 1: 285-290.
Marklund, S., & Marklund, G. 1974. Eur. J. Biochem. 47: 469-474. Morrisey, P.A., Sheehy, P.J.A., Galvin, K., Kerry, J.P., & Buckley, D.J. 1998. Meat Sci. 49: 73-86